1. Биомедицинское значение...................3
2. Химическое строение.......................3
3. Кинетика оксигенирования гемоглобина......7
4. Конформационные изменения в окружении
гемогруппы................................9
Возможно вы искали - Реферат: Рецепты по Фармакологии
5. Транспорт двуокиси углерода...............10
6. Молекулярная основа эффекта Бора.........12
7. Концентрация гемоглобина.................13
8. Способы исследования.....................14
9. Метгемоглобин............................15
Похожий материал - Реферат: Рецидив рака мочевого пузыря T2N0M0
10. Сульфогемоглобин........................15
11. Типы гемоглобина........................16
12. Методы дифференцировки видов
гемоглобина.............................19
13. Гемоглобин при серповидноклеточной
Очень интересно - Реферат: Рецидивирующий фибринозно-пластический иридоциклит. Осложнённая катаракта
анемии..................................22
14. Талассемии............................. 25
15. Список литературы.......................26
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ГЕМОГЛОБИНА
БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
Гемсодержащие белки участвуют в процессах связывания и транспорта кислорода, в транспорте электронов в фотосинтезе. Детальное изучение гемоглобина выявляет ряд структурных аспектов, общих для многих белков. Говоря о большом биомедицинском значении этих белков, мы имеем в виду, что результаты, полученные при исследовании, наглядно иллюстрируют структурно-функциональные взаимосвязи. Кроме того, эти исследования выявляют молекулярную основу ряда генетических болезней, таких как серповидноклеточная анемия (возникающая в результате изменения свойств поверхности b-субъединицы гемоглобина) или талассемия (хроническое наследуемое гемолитическое заболевание, характеризующееся нарушениями процессов синтеза гемоглобина). Летальный эффект цианида и окиси углерода объясняется тем, что эти вещества блокируют физиологическую функцию гемопротеинов - цитохромоксидазы и гемоглобина соответственно. Наконец, стабилизация четвертичной структуры дезоксигемоглобина 2,3-бифосфоглицератом (ДФГ) занимает центральное место в исследовании механизмов кислородной недостаточности в условиях высокогорья и процессов адаптации к этим условиям. [1]
ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ
Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа представляет собой ферросоединение протопорфирина IХ, с молекулярным составом С34Н32О4N4Fe и носит название гем (рис.1). Она придает соединению окраску. Белковый компонент гемоглобина называется глобином. Гемоглобиновая молекула содержит 4 гема и 1 глобин. Аминокислоты расположены в глобине в виде четырех полипептидных цепочек; две из них идентичны по структуре, и их обозначают как альфа-цепочки; две другие тоже идентичны между собой и их обозначают как бета-цепочки. Следовательно, формулу глобина можно выразить как альфа-альфа/бета-бета или альфа2бета2. альфа-полипептидная цепь состоит из 141, бета-полипептидная цепь - из 146 аминокислот.
Вам будет интересно - Реферат: Роберт Кох
Аминокислотный состав и последовательность (секвенция) альфа- и бета-цепей показаны на рис. 93. альфа-полипептидная цепь заканчивается комбинацией аминокислот валина-лейцина, а бета-полипептидная цепь - комбинацией валина-гистидина-лейцина. альфа- и бета-полипептидные цепи в гемоглобиновой молекуле не расположены линейно, как это выглядит на первый взгляд из данных ("первичная структура") на рис. 2. По причине существования интрамолекулярных сил, полипептидные цепи скручиваются в форме типичной для белков альфа-геликсовой спирали ("вторичная структура"). Сама альфа-геликсовая спираль на каждую альфа- и бета-полипептидную цепь огибается
пространственно, образуя сплетения овоидной формы ("третичная структура"). На рис. 2 показано "третичное сгибание" полипептидных геликсовых спиралей в пространстве. Отдельные части альфа-геликсовых спиралей полипептидных цепей отмечают латинскими буквами от А до Н (рис. 2 и рис. 3)
Все четыре третично изогнутые альфа- и бета-полипептидные цепи располагаются пространственно в определенном соотношении ("кватернерная структура"), что показано схематически на рис. 4. Они связаны между собой не настоящими химическими связями, а межмолекулярными силами.
Четыре гема гемоглобиновой молекулы расположены в форме дисков меду складками четырех альфа-, соответственно бета-полипептидных цепей (рис. 3), причем каждый гем связан с одной полипептидной цепью посредством координационной связи между Fe++-атомом гема и гистидиновым остатком полипептидной цепи (рис. 5).
Комплекс, составленный из одного гема и одной альфа-, респ. бета-полипептидной цепи, называется Сведберговой единицей. Очевидно гемоглобиновая молекула состоит из четырех Сведберговых единиц. В настоящее время принято считать, что молекулярный вес гемоглобина равен 64458, т.е. на один атом железа, соответственно приблизительно на Сведбергову единицу полагается по 16115.
Похожий материал - Реферат: Роговица глаза
Кроме координационной связи, существующей между
полипептидными цепями глобина, Fe++ атом гема располагает еще
тремя координационными связями (рис. 5) Две из них связаны
двумя азотными атомами порфиринового кольца, а третья, в среде