Ферменты - белки, обладающие каталитической активностью.
Ферменты являются функциональными единицами клеточного метаболизма.
Ферменты специфичны, т.е. катализируют только определенные реакции с участием специфических субстратов.
Для работы всех ферментов необходимы специфические pH, температура.
Для работы некоторых ферментов достаточно полипептидной цепи из которой они состоят (рибонуклеаза поджелудочной железы), для работы других необходимы кофакторы - неорганические вещества (например, ионы Fe2+,Mn2+,Zn2+), или органические вещества - коферменты, или и то и другое.
Возможно вы искали - Реферат: Апоптоз
Простетическая группа - коферменты прочно соединяющиеся с ферментом (гем гемоглобина).
Холофермент - каталитически активный фермент со всеми полипептидными цепями, кофакторами и коферментами.
Апофермент - белковая часть фермента без кофакторов и коферментов.
Кофакторы некоторых ферментов.
| ионы | фермент |
| Fe2+ или Fe3+ | цитохромоксидаза, каталаза, пероксидаза |
| Cu2+ | цитохромоксидаза |
| Zn2+ | ДНК-полимераза, карбоангидраза, алкогольдегидрогеназа |
| Mg2+ | гексокиназа, глюкозо-6-фосфатаза |
| Mn2+ | аргиназа |
| K+ | пируваткиназа (+Mg2+) |
| Ni2+ | уреаза |
| Mo | нитратредуктаза |
| Se | глутатионпероксидаза |
Классификация ферментов.
В соответствии с международной номенклатурой все ферменты делятся на шесть классов согласно их функции:
Похожий материал - Статья: Определение интегральной антиоксидантной способности растительного сырья и пищевых продуктов
1. Оксиредуктазы - осуществляют перенос электронов.
2. Трансферазы - осуществляют реакции с переносом функциональных групп.
3. Гидролазы - реакции гидролиза (перенос функциональных групп на молекулу воды).
4. Лиазы - присоединение групп по двойным связям и обратные реакции.
5. Изомеразы - перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм.
Очень интересно - Шпаргалка: Тесты по микробиологии, вирусологии и иммунологии
6. Лигазы - образование С-С, С-S, C-O и С-N связей за счет реакций конденсации, сопряженных с распадом ATP.
Каждый класс разделяется на подклассы и подподклассы обозначаемые цифрой через точку.
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

При повышении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает линейно, затем выходит на плато.
Вам будет интересно - Дипломная работа: Снижение вязкости растворов мелассы с помощью моноглицеридов дистиллированных
Максимальная скорость наступает когда субстрата слишком много и фермент не успевает с ним справиться. Максимальная скорость недостижима, поэтому используют величину равную половине максимальной скорости. Концентрация субстрата при которой начальная скорость равна половине от максимальной называется константой Михаэлиса.
Константы Михаэлиса некоторых ферментов
| фермент | субстрат | Км, мМ |
| каталаза | H2O2 | 25 |
| гексокиназа | ATP | 0,4 |
| D-глюкоза | 0,05 | |
| D-фруктоза | 1,5 | |
| карбоангидраза | HCO3- | 9 |
| химотрипсин | глицил-тирозинил-глицин | 108 |
| N-бензоилтирозинамид | 2,5 | |
| b-галактозидаза | D-лактоза | 4,0 |
| треониндегидратаза | L-треонин | 5,0 |
