СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1.1 Понятие о пептидах. Их строение
1.2 Номенклатура пептидов
Возможно вы искали - Контрольная работа: Реакторы идеального вытеснения
1.3 Основной принцип пептидного синтеза
1.4 Экспериментальные методы создания пептидной связи
1.5 Первичная структура белка
1.6 Экспериментальное определение первичной структуры белка
ВЫВОДЫ
Похожий материал - Контрольная работа: Сравнение изотермического реактора идеального вытеснения и реактора полного смешения в зависимости от степени превращения
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
ВВЕДЕНИЕ
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.
ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
Очень интересно - Курсовая работа: Технология производства эпоксидных смол
1.1 Понятие о пептидах. Их строение
Пептиды — это цепочечные молекулы, содержащие от двух до ста остатков аминокислот, соединенных между собой амидными (пептидными) связями.
 |
Рис.1 Строение пептида
Термин «пептиды» был предложен известным химиком Эмилем Фишером (1852—1919 гг.). Слово образовано из первых четырех букв названия пептоны (продукты расщепления белков пепсином) и конечных букв названия углеводов полисахариды.
По размеру молекулы и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает амино- и карбоксильную функцию N- и С-концевых аминокислот.
Вам будет интересно - Дипломная работа: Эпитаксиальный рост Ge на поверхности Si(100)
Полинг и Кори в 1951 г. показали с помощью рентгеноструктурного анализа аминокислот, амидов аминокислот и простых линейных пептидов, что пептидная связь С—N укорочена по сравнению с нормальной простой связью (рис. 2).
Рис. 2. Средние расстояния между атомами (нм), образующими пептидную связь и углы между связями.
Вследствие мезомерии получаются две устойчивые плоские конформации, транс (1) и цис (2), при затрудненном свободном вращении около связи С—N:
Похожий материал - Дипломная работа: Впровадження безсатураторного методу отримання сульфату амонію
Рис.3 транс (1) и цис (2) пептиды
В 2,5-дикетопиперазинах, простейших циклических пептидах, построенных из двух аминокислот, имеются цис-пептидные связи. Циклические трипептиды могут существовать без напряжения также только с тремя цис-пептидными связями. Поскольку пролин и саркозин не обладают возможностью стабилизации транс-пептидиой связи, то можно легко синтезировать циклический трипептид — циклотрипролил. В нативных пептидах и белках преобладает транс-пептидная связь. В некоторых белках были найдены также и цис-пептидные связи, при этом в образовании пептидной связи всегда участвовал пролин [1].
1.2 Номенклатура пептидов